Cytochrome P450 réductase

La cytochrome P450 réductase (POR) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

NADPH + H+ + n hémoprotéine oxydée    NADP+ + n hémoprotéine réduite.
NADPH-hémoprotéine réductase
Structure tridimensionnelle de la NADPH-cytochrome P450 réductase (PDB 1AMO[1])
N° EC EC 1.6.2.4
N° CAS 9023-03-4
Cofacteur(s) FAD ; FMN
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

Il s'agit d'une enzyme liée à la membrane du réticulum endoplasmique des cellules eucaryotes qui joue un rôle essentiel dans le flux d'électrons depuis le NADPH vers O2 à travers les systèmes à cytochrome P450[2]. Les électrons circulent à travers les différents cofacteurs dans l'ordre NADPH → FAD → FMN → P450 → O2.

La structure tridimensionnelle cristallisée de la cytochrome P450 réductase humaine a été élucidée[3]. La protéine est constituée de quatre domaines structurels : le domaine de liaison au FMN, le domaine de connexion, le domaine de liaison au FAD et le domaine de liaison au NADPH. La structure du domaine de liaison au FMN est semblable à celle des flavodoxines, qui contiennent également du FMN, tandis que les domaines de liaison au FAD et au NADPH sont semblables à ceux de la ferrédoxine-NADP+ réductase, une flavoprotéine intervenant dans la photosynthèse. Le domaine de connexion est situé entre le domaine de liaison au FMN et les domaines de liaison au FAD et au NADPH.

Notes et références
  1. (en) Ming Wang, David L. Roberts, Rosemary Paschke, Thomas M. Shea, Bettie Sue Siler Masters et Jung-Ja P. Kim, « Three-dimensional structure of NADPH–cytochrome P450 reductase: Prototype for FMN- and FAD-containing enzymes », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 94, no 16,‎ , p. 8411-8416 (PMID 9237990, PMCID 22938, DOI 10.1073/pnas.94.16.8411, lire en ligne)
  2. (en) Anthony Y. H. Lu, Karen W. Junk et Minor J. Coon, « Resolution of the Cytochrome P-450-containing ω-Hydroxylation System of Liver Microsomes into Three Components », Journal of Biological Chemistry, vol. 244, no 13,‎ , p. 3714-3721 (PMID 4389465, lire en ligne)
  3. (en) Chuanwu Xia, Satya P. Panda, Christopher C. Marohnic, Pavel Martásek, Bettie Sue Masters et Jung-Ja P. Kim, « Structural basis for human NADPH-cytochrome P450 oxidoreductase deficiency », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 108, no 33,‎ , p. 13486-13491 (PMID 21808038, PMCID 3158178, DOI 10.1073/pnas.1106632108, lire en ligne)
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