أسبارتات ناقل الكربامويل

اسبارتاتي ناقل الكربامويل ((بالإنجليزية: Aspartate carbamoyltransferase)‏)اسبارتاتي ناقلة الكربامويل يختصرب (ATCase) يحفز الخطوة الأولى في طريق السكروز بيريميدين شيفرته المختصرة هي (EC 2.1.3.2).وهوانزيم معقد ومتعدد الوحيدات يتكون من 12 مفارز (300 كيلو دالتون في كل مجموعة).[1] وظيفته هي تكوين مفارز هو C6R6، وتشكيل مفارز من 2 أرتب الحفاز (34 كيلو دالتون) و 3 من ديميرس (dimers) مفارز التنظيمية (17 كيلو دالتون). ترتيب خاص للمفارز المحفزة وينظمها في سلوك تفارغي ويعلق ركائز لها.[2]

اسبارتاتي ناقل الكربامويل
اسبارتاتي ناقل الكربامويل في الإشريكية القولونية. 2ATC PDB.
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي2.1.3.2
رقم التسجيل CAS9012-49-1
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

موقعه

اسبارتاتي ناقل الكربامويل لا يتبع ميكايليسالمينتن، ولكنه يقع بين منخفضة النشاط، «بنطاق ضيق» وعالية النشاط، بشكل واسع «استرخاء».[3] يقوم هذا الانزيم بربط ركائز إلى مفارز المحفزات ويحولها في توازن إلى وحدات صغيرة النتائج التنظيمية.

رد الفعل

اسبارتاتي ناقل الكربامويل هو انزيم ذو درجة عالية من التنظيم يحفز الخطوة الأولى التي تتم في البيريميدين الحيوي، والتكثيف من اسبارتاتي وكرباميل الفوسفات إلى شكل N-كرباميل-L-اسبارتاتي وفوسفات غير عضوي. ويتحكم في معدل الحيوي بيريميدين عن طريق تغيير سرعة الحفاز في الاستجابة إلى مستويات الخلايا في كل من بيريميدين والبيورين. المنتج النهائي للمسار بيريميدين، CTP، يؤدي إلى انخفاض في سرعة الحفاز، في حين أن أدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP)، والمنتج النهائي للمسار مواز البيورين، يمارس تأثير معاكس، في عملية النشاط التحفيزي.

المراجع
  1. Simmer JP, Kelly RE, Rinker AG Jr, Zimmermann BH, Scully JL, Kim H, Evans DR (1990)، "Mammalian dihydroorotase: nucleotide sequence, peptide sequences, and evolution of the dihydroorotase domain of the multifunctional protein CAD"، Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America، 87 (1): 174–8، doi:10.1073/pnas.87.1.174، PMC 53223، PMID 1967494، مؤرشف من الأصل في 03 يونيو 2018. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  2. Macol CP, Tsuruta H, Stec B, Kantrowitz ER (2001)، "Direct structural evidence for a concerted allosteric transition in Escherichia coli aspartate transcarbamoylase"، Nature Structural Biology، 8 (5): 423–6، doi:10.1038/87582، PMID 11323717. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  3. Helmstaedt K, Krappmann S, Braus GH (2001)، "Allosteric regulation of catalytic activity: Escherichia coli aspartate transcarbamoylase versus yeast chorismate mutase"، Microbiology and Molecular Biology Reviews : MMBR، 65 (3): 404–21, table of contents، doi:10.1128/MMBR.65.3.404-421.2001، PMC 99034، PMID 11528003. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله (مساعدة)صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)

وصلات اضافية

قالب:واحد ترانسفيراز الكربون

قالب:استقلاب النوكليوتيدات

قالب:المجمعات متعدد الإنزيمات

  • بوابة الكيمياء الحيوية
  • بوابة علم الأحياء
  • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.