أوكسيداز الزانثين

أوكسيديز الزانثين أو أكسيداز الزانثين (Xanthine oxidase) هو شكل من أشكال الزانثين المؤكسدة المختزلة، وهو نوع من الإنزيم الذي يولد أنواع الاكسجين التفاعلية .[2]> هذه الانزيمات تحفيز أكسدة من هيبوزانتين إلى الزانثين ويمكن أن تزيد من تحفيز أكسدة الزانثين إلى حمض اليوريك . هذه الانزيمات تلعب دورا هاما في الانتقاض من البيورينات في بعض الأنواع، بما في ذلك البشر.[3][4]

xanthine oxidase/dehydrogenase
Crystallographic structure (monomer) of bovine xanthine oxidase.[1]
The bounded FAD (red), FeS-cluster (orange), the molybdopterin cofactor with molybdenum (yellow) and salicylate (blue) are indicated.
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي1.17.3.2
رقم التسجيل CAS9002-17-9
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO
xanthine oxidase/dehydrogenase
 
المعرفات
الرمز XDH
أنتريه 7498
HUGO 12805
أوميم 607633
بنك بيانات البروتين 1FIQ
RefSeq NM_000379
يونيبروت P47989
بيانات أخرى
رقم التصنيف الإنزيمي 1.17.3.2
الموقع الكروموسومي Chr. 2 p23.1

يتم تعريف أوكسيديز الزانثين كنشاط انزيم (EC 1.17.3.2). 5] نفس البروتين،[5] xanthine dehydrogenase activity (EC 1.17.1.4).[6] والتي في البشر لديه HGNC المعتمدة الجين رمز XDH، يمكن أن يكون أيضا نازعة الزانثين النشاط EC 1.17.1.4). معظم من البروتين في الكبد موجود في نموذج مع النشاط نازعة الزانثين، ولكن يمكن تحويلها إلى أوكسيديز الزانثين عن طريق عكس عملية أكسدة سلفهيدريل أو لا رجعة فيه لتعديل البروتين.

رد الفعل

يتم تحفيز التفاعلات الكيميائية التالية أوكسيديز الزانثين:

هيبوزانتين + H 2 O + O 2 \ rightleftharpoons الزانثين + H 2 O 2 الزانثين + H 2 O + O 2 \ rightleftharpoons حمض اليوريك + H 2 O 2 يمكن أوكسيديز الزانثين تعمل أيضا على بعض البيورينات الأخرى، pterins، والألدهيدات. على سبيل المثال، فإنه يحول بكفاءة 1-بالميثيل (أ المستقلب من الكافيين ) لحمض 1-methyluric، ولكن لديها نشاط يذكر على 3 بالميثيل. تحت بعض الظروف يمكن أن تنتج الفائق أيون RH + H 2 O + O 2 2 \ rightleftharpoons ROH + 2 O 2 - + 2 H + [6]

المراجع
  1. ببب: 1FIQ​; Enroth C, Eger BT, Okamoto K, Nishino T, Nishino T, Pai EF (سبتمبر 2000)، "Crystal structures of bovine milk xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase: structure-based mechanism of conversion"، Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.، 97 (20): 10723–8، doi:10.1073/pnas.97.20.10723، PMC 27090، PMID 11005854، مؤرشف من الأصل في 13 ديسمبر 2019.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  2. Ardan T, Kovaceva J, Cejková J (2004)، "Comparative histochemical and immunohistochemical study on xanthine oxidoreductase/xanthine oxidase in mammalian corneal epithelium"، Acta Histochem، 106 (1): 69–75، doi:10.1016/j.acthis.2003.08.001، PMID 15032331.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  3. Hille R (2005)، "Molybdenum-containing hydroxylases"، Arch. Biochem. Biophys.، 433 (1): 107–16، doi:10.1016/j.abb.2004.08.012، PMID 15581570.
  4. Harrison R (2002)، "Structure and function of xanthine oxidoreductase: where are we now?"، Free Radic. Biol. Med.، 33 (6): 774–97، doi:10.1016/S0891-5849(02)00956-5، PMID 12208366.
  5. "KEGG record for EC 1.17.3.2"، مؤرشف من الأصل في 08 يوليو 2018.
  6. "KEGG record for EC 1.17.1.4"، مؤرشف من الأصل في 08 يوليو 2018.

وصلات خارجية
  • بوابة الكيمياء الحيوية
  • بوابة طب
  • بوابة علم الأحياء
  • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.