فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد

فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد (بالإنجليزية: Polynucleotide Phosphorylase)‏ (بنباز PNPase) هو إنزيم ثنائي الوظيفة يملك نشاط ريبونوكلياز خارجي يقوم بالفسرلة من 3' إلى 5' ونشاط بوليميراز قليل الوحدات يعمل على النهاية 3'.[2] وهذا يعني أنه يفكك جزيئات الرنا ابتداء من النهاية 3' متجها نحو النهاية 5'،[1] ويقوم كذلك بتخليق أذيل طويلة (مبلمرات) عالية التغاير حيويا. وهو مسؤول عن ربط وحدات عديد الأدينين الملاحظَة لدى أجناس من الإشريكية القولونية التي تفتقد إنزيم التذييل بعديد الأدينين الطبيعي.[1] اكتُشِف بواسطة ماريان غرونبرغ ماناغو سنة 1955، اعتُقد في البداية أن نشاط البنباز المماثل لنشاط لبوليميراز الرنا مسؤول على تخليق الرنا الرسول المعتمد على الدنا، وهي فكرة دُحِضت في نهاية العقد 1950.[3][4]

فوسفوريلاز عديد النوكليوتيد
بنية بنباز (PNPase) ثلاثي الوحدات الخاص بالمتسلسلة الصادة، ببب 1e3p.[1]
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي2.7.7.8
رقم التسجيل CAS9014-12-4
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

للإنزيم وظيفة في معالجة وتفكيك الرنا الرسول لدى البكتيريا، النبات،[5] والبشر.[6]

لدى البشر، يشفَّر الإنزيم بواسطة الجين PNPT1. يشكل البروتين في حالته النشطة بنية على هيئة حلقة متكونة من ثلاث جزيئات بنباز (PNPase). يتكون كل جزيء بنباز من نطاقي ريبونوكلياز PH، نطاق S1 يرتبط به الرنا ونطاق تماثل K. يتواجد البروتين في البكتيريا وفي البلاستيدات الخضراء،[2] والمتقدرة،[7] وبعض خلايا حقيقيات النوى. يتواجد لدى حقيقيات النوى والعتائق مركب متطور مماثل بنيويا يسمى مركب إكسوسوم.[7]

يُستخدم نفس الاختصار (بنباز PNPase) للإشارة إلى إنزيم لاصلة له بهذا الإنزيم وهو: فسفوريلاز نوكليوزيد البورين

مراجع
  1. Symmons MF, Jones GH, Luisi BF (نوفمبر 2000)، "A duplicated fold is the structural basis for polynucleotide phosphorylase catalytic activity, processivity, and regulation"، Structure، 8 (11): 1215–26، doi:10.1016/S0969-2126(00)00521-9، PMID 11080643.
  2. Yehudai-Resheff S, Hirsh M, Schuster G (أغسطس 2001)، "Polynucleotide phosphorylase functions as both an exonuclease and a poly(A) polymerase in spinach chloroplasts"، Molecular and Cellular Biology، 21 (16): 5408–16، doi:10.1128/MCB.21.16.5408-5416.2001، PMC 87263، PMID 11463823.
  3. Grunberg-Manago M, Ortiz PJ, Ochoa S (أبريل 1956)، "Enzymic synthesis of polynucleotides. I. Polynucleotide phosphorylase of azotobacter vinelandii"، Biochimica et Biophysica Acta، 20 (1): 269–85، doi:10.1016/0006-3002(56)90286-4، PMID 13315374.
  4. Furth JJ, Hurwitz J, Anders M (أغسطس 1962)، "The role of deoxyribonucleic acid in ribonucleic acid synthesis. I. The purification and properties of ribonucleic acid polymerase" (PDF)، The Journal of Biological Chemistry، 237: 2611–9، PMID 13895983، مؤرشف من الأصل في 9 سبتمبر 2016.
  5. Yehudai-Resheff S, Zimmer SL, Komine Y, Stern DB (مارس 2007)، "Integration of chloroplast nucleic acid metabolism into the phosphate deprivation response in Chlamydomonas reinhardtii"، The Plant Cell، 19 (3): 1023–38، doi:10.1105/tpc.106.045427، PMC 1867357، PMID 17351118.
  6. Sarkar D, Fisher PB (مايو 2006)، "Human polynucleotide phosphorylase (hPNPase old-35): an RNA degradation enzyme with pleiotrophic biological effects" (PDF)، Cell Cycle، 5 (10): 1080–4، doi:10.4161/cc.5.10.2741، PMID 16687933، مؤرشف من الأصل (PDF) في 5 فبراير 2012.
  7. Schilders G, van Dijk E, Raijmakers R, Pruijn GJ (2006)، "Cell and molecular biology of the exosome: how to make or break an RNA"، International Review of Cytology، International Review of Cytology، 251: 159–208، doi:10.1016/S0074-7696(06)51005-8، ISBN 9780123646552، PMID 16939780.
  • بوابة الكيمياء الحيوية
  • بوابة علم الأحياء
  • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.