ناقلة أدينيليل عديد النوكليوتيد

ناقلة أدينيليل عديد النوكليوتيد أو بوليميراز عديد الأدينيلات (بالإنجليزية: Polynucleotide adenylyltransferase)‏ (بالإنجليزية: Polyadenylate polymerase)‏ (PAP) هو إنزيم يحفز التفاعل الكيميائي:

 ATP + RNA-3'OH ⇌ بيروفوسفات + RNApA-3'OH
ناقلة أدينيليل عديد النوكليوتيد
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي2.7.7.19
رقم التسجيل CAS9026-30-6
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

وهذا يعني أن ركيزتاه هما الـATP والنهاية 3' لجزيئة رنا، وينتج عن التفاعل جزيئية بيروفوسفات ورنا يحتوي على نوكليوتيدة أدينين إضافية في النهاية 3'.

الوظيفة

هذا الإنزيم مسؤول على إضافة ذيل عديد الأدينيلات 3' إلى رنا رسول أولي حديث التخليق أثناء عملية نسخ الجين، ويتواجد الإنزيم البشري منه داخل النواة وكذلك في العصارة الخلوية.[1] هذا البروتين هو الإضافة الأخيرة إلى معقد بروتيني كبير يحتوي مركبين بروتينين أصغر يعرفان بعامل متخصص بالقص وعديد الأدينيلات (CPSF) وعامل إثارة القص (CtSF) وارتباطه بهما ضروري لقص النهاية 3' للرنا قبل الرسول. بعد قص المنطقة المؤشِّرة التي تدير عملية تجميع المركب، يضيف بوليميراز عديد الأدينيلات (PAP) ذيل عديد الأدنين إلى النهاية الجيدة 3'.

معدل إضافة الـPAP لنوكليوتيدات الأدينين يعتمد على تواجد بروتين منظِّم آخر يسمى PABPII (البروتين المرتبط بعديد الأدينين 2). يضيف الـPAP النوكليوتيدات الأولى بشكل بطيء جدا ثم يرتبط بعد ذلك الإنزيم PABPII بذيل عديد الأدينيلات القصير ويقوم بتسريع معدل إضافة نوكليوتيدات الأدينين. طول الذيل النهائي يكون حوالي 200-250 نوكليوتيدة.

تنظيم

نشاط الإنزيم PAP يُنظَّم بواسطة الفسفرة بعامل تحفيز الانقسام المنصف وارتباط بروتينات أخرى، بشكل خاص CPSF وFIP1. يعتبر هذا النوع من التنظيم منهجا في التنظيم غير المحدَّد للتعبير الجيني. تؤدي الفسفرة الحادة لإنزيمات PAP بواسطة العوامل المحفزة للانقسام المنصف إلى إيقاف الترجمة في الطور التالي 2 من الانقسام المنصف. من جهة أخرى بروتين Vpr الخاص بفيروس العوز المناعي البشري يقوم بإزالة فسفسرة PAP وهذا يقود إلى زيادة في ترجمة بروتينات الفيروس.[2][3][4][5]

الأسماء

ينمتي الإنزيم إلى عائلة الإنزيمات الناقلة، وبشكل خاص تلك التي تنقل النوكليوتيدات التي تحتوي على مجموعات فوسفور (ناقلة النوكليوتيديل). الاسم النظامي (المنهجي) لصنف هذا الإنزيم هو ATP:ناقلة أدينيليل عديد النوكليوتيد

من الأسماء الشائعة الأخرى:

  • بوليميراز عديد (A)
  • مخلقة عديد (A)
  • بوليميراز عديد الأدينيلات
  • مخلقة عديد الأدينيلات
  • هيدرولاز عديد (A)
  • ناقلة نوكليوتيديل عديد الأدينيلات
  • بوليميراز حمض عديد الأدينيليك
  • بوليميراز عديد الأدينيليك
  • ناقلة أدينيلات ريبوزية طرفية
  • الناقلة الخارجية لعديد نوكليوتيديل الـAMP
  • ATP-ناقلة أدينيليل عديد النوكليوتيد
  • ATP:ناقلة أدينيليل عديد النوكليوتيد
  • بوليميرازNTP
  • الإنزيم المؤدنن للرنا
  • PF1
  • أدينوسين ثلاثي الفوسفات:ناقلة أدينيليل حمض نووي ريبوزي

مراجع
  1. ناقلة أدينيليل عديد النوكليوتيد على موقع UniProtKB نسخة محفوظة 16 سبتمبر 2018 على موقع واي باك مشين.
  2. D. F. Colgan, K. G. Murthy, W. Zhao, C. Prives, J. L. Manley: Inhibition of poly(A) polymerase requires p34cdc2/cyclin B phosphorylation of multiple consensus and non-consensus sites. In: مجلة EMBO العلمية. 17(4), 16. Feb 1998, S. 1053–1062. PMID 9463383
  3. A. J. Mouland, M. Coady, X. J. Yao, E. A. Cohen: Hypophosphorylation of poly(A) polymerase and increased polyadenylation activity are associated with human immunodeficiency virus type 1 Vpr expression. In: Virology. 292(2), 20. Jan 2002, S. 321–330. PMID 11878934
  4. H. Kim, J. H. Lee, Y. Lee: Regulation of poly(A) polymerase by 14-3-3epsilon. In: EMBO J. 22(19), 1. Okt 2003, S. 5208–5219. PMID 14517258
  5. I. Kaufmann, G. Martin, A. Friedlein, H. Langen, W. Keller: Human Fip1 is a subunit of CPSF that binds to U-rich RNA elements and stimulates poly(A) polymerase. In: EMBO J. 23(3), 11. Feb 2004, S. 616–626. Epub 2004 Jan 29. PMID 14749727
  • August JT, Ortiz PJ, Hurwitz J (ديسمبر 1962)، "Ribonucleic acid-dependent ribonucleotide incorporation. I. Purification and properties of the enzyme"، J. Biol. Chem.، 237: 3786–93، PMID 13965521.
  • Edmonds M, Abrams R (1960)، "Polynucleotide biosynthesis: formation of a sequence of adenylate units from adenosine triphosphate by an enzyme from thymus nuclei"، J. Biol. Chem.، 235 (4): 1142–1149، مؤرشف من الأصل في 04 يونيو 2019.
  • Gottesman ME, Canellakis ES (1966)، "The terminal nucleotidyltransferases of calf thymus nuclei"، J. Biol. Chem.، 241 (19): 4339–52، PMID 4288534.
  • Krakow Js؛ Coutsogeorgopoulos C؛ Canellakis ES (1962)، "Studies on the incorporation of deoxyribonucleic acid"، Biochim. Biophys. Acta، 55 (5): 639–50، doi:10.1016/0006-3002(62)90842-9، PMID 14459258.
  • Mans RJ, Walter TJ (1971)، "Transfer RNA-primed oligoadenylate synthesis in maize seedlings. II Primer, substrate and metal specificities and size of product"، Biochim. Biophys. Acta، 247 (1): 113–21، doi:10.1016/0005-2787(71)90814-8، PMID 4946277.
  • Sheldon R, Jurale C, Kates J (1972)، "Detection of polyadenylic acid sequences in viral and eukaryotic RNA(polu(U)-cellulose columns-poly(U) filters-fiberglass-HeLa cells-bacteriophage T4)"، Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.، 69 (2): 417–21، doi:10.1073/pnas.69.2.417، PMC 426470، PMID 4501121.
  • Colgan DF, Murthy KG, Prives C, Manley JL (نوفمبر 1996)، "Cell-cycle related regulation of poly(A) polymerase by phosphorylation"، Nature، 384 (6606): 282–5، doi:10.1038/384282a0، PMID 8918882.
  • بوابة الكيمياء الحيوية
  • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
  • بوابة علم الأحياء
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.