Trèfle bêta

Un trèfle β est une structure protéique comprenant trois séquences β–β–β–boucle–β repliées de telle sorte que deux épingles à cheveux β à deux brins se forment avec le premier et le dernier brin β pour la première, et avec les deuxième et troisième brins β pour la seconde épingle à cheveux β. L'ensemble forme un tonneau β de 1,6 nm de diamètre avec une coiffe triangulaire et une symétrie approximativement d'ordre 3[1]^,[2].

Parmi les protéines qui présentent un domaine en trèfle β, on peut noter les inhibiteurs à domaine de Kunitz (en) de plantes telles que le soja, l'arbre corail africain (en) et le blé ; les cytokines de la famille des interleukines 1 (interleukine 1α (en), interleukine 1β, antagoniste du récepteur des interleukines 1 (en)) ainsi que des facteurs de croissance des fibroblastes 1 (en) et 2 (en).

Domaine de liaison à l'ADN en trèfle β

CSL lié à l'ADN (PDB 1TTU[3])

Domaine protéique
Pfam	PF09270
Clan Pfam	CL0066
InterPro	IPR015350
SMART	SM01268
SCOP	1ttu
SUPERFAMILY	1ttu

Domaine lectine en trèfle β de type ricine

Structure cristalline d'une abrine a (PDB 1ABR[4])

Domaine protéique
Pfam	PF00652
Clan Pfam	CL0066
InterPro	IPR000772
SMART	SM00458
PROSITE	PS50231
SCOP	1abr
SUPERFAMILY	1abr
CAZy	CBM13

Domaine lectine 2 en trèfle β de type ricine

Domaine protéique
Pfam	PF14200
Clan Pfam	CL0066
InterPro	IPR000772
SMART	SM00458
PROSITE	PS50231

Notes et références

(en) Alexey G. Murzin, Arthur M. Lesk et Cyrus Chothia, « β-Trefoil fold: Patterns of structure and sequence in the Kunitz inhibitors interleukins-1β and 1α and fibroblast growth factors », Journal of Molecular Biology, vol. 223, n^o 2,‎ 20 janvier 1992, p. 531-543 (PMID 1738162, DOI 10.1016/0022-2836(92)90668-A, lire en ligne)
(en) Shachi Gosavi, Paul C. Whitford, Patricia A. Jennings et José N. Onuchic, « Extracting function from a β-trefoil folding motif », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 105, n^o 30,‎ 29 juillet 2008, p. 10384-10389 (PMID 18650393, PMCID 2492465, DOI 10.1073/pnas.0801343105, lire en ligne)
(en) Rhett A. Kovall et Wayne A. Hendrickson, « Crystal structure of the nuclear effector of Notch signaling, CSL, bound to DNA », The EMBO Journal, vol. 23, n^o 17,‎ septembre 2004, p. 3441-3451 (PMID 15297877, PMCID 516623, DOI 10.1038/sj.emboj.7600349, lire en ligne)
(en) Tahir H. Tahirov, Tian-Huey Lu, Yen-Chywan Liaw, Yung-Liang Chen et Jung-Yaw Lin, « Crystal Structure of Abrin-a at 2.14 Å », Journal of Molecular Biology, vol. 250, n^o 3,‎ 14 juillet 1995, p. 354-367 (PMID 7608980, DOI 10.1006/jmbi.1995.0382, lire en ligne)

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[10.1016/0022-2836(92)90668-A-1] (en) Alexey G. Murzin, Arthur M. Lesk et Cyrus Chothia, « β-Trefoil fold: Patterns of structure and sequence in the Kunitz inhibitors interleukins-1β and 1α and fibroblast growth factors », Journal of Molecular Biology, vol. 223, n^o 2,‎ 20 janvier 1992, p. 531-543 (PMID 1738162, DOI 10.1016/0022-2836(92)90668-A, lire en ligne)

[10.1073/pnas.0801343105-2] (en) Shachi Gosavi, Paul C. Whitford, Patricia A. Jennings et José N. Onuchic, « Extracting function from a β-trefoil folding motif », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 105, n^o 30,‎ 29 juillet 2008, p. 10384-10389 (PMID 18650393, PMCID 2492465, DOI 10.1073/pnas.0801343105, lire en ligne)

[10.1038/sj.emboj.7600349-3] (en) Rhett A. Kovall et Wayne A. Hendrickson, « Crystal structure of the nuclear effector of Notch signaling, CSL, bound to DNA », The EMBO Journal, vol. 23, n^o 17,‎ septembre 2004, p. 3441-3451 (PMID 15297877, PMCID 516623, DOI 10.1038/sj.emboj.7600349, lire en ligne)

[10.1006/jmbi.1995.0382-4] (en) Tahir H. Tahirov, Tian-Huey Lu, Yen-Chywan Liaw, Yung-Liang Chen et Jung-Yaw Lin, « Crystal Structure of Abrin-a at 2.14 Å », Journal of Molecular Biology, vol. 250, n^o 3,‎ 14 juillet 1995, p. 354-367 (PMID 7608980, DOI 10.1006/jmbi.1995.0382, lire en ligne)