Thyroperoxydase

La thyroperoxydase (TPO), également appelée peroxydase thyroïdienne ou thyroïde peroxydase, est une oxydoréductase qui catalyse la première étape de la biosynthèse des hormones thyroïdiennes à partir de la tyrosine, un acide aminé protéinogène[2]. Chez l'Homme, elle est codée par le gène TPO[3]. Son activité est accrue par la thyréostimuline, ou TSH, une hormone sécrétée par l'anté-hypophyse qui stimule l'expression des gènes codant cette enzyme ; elle est inhibée par les thioamides, tels que le propylthiouracile ou le méthimazole[4].

Caractéristiques générales
Thyroperoxydase

Symbole	TPO
Synonymes	TPX
N° EC	1.11.1.8
Classification
Homo sapiens
Locus	2p25.3
Masse moléculaire	102 963 Da[1]
Nombre de résidus	933 acides aminés[1]
Entrez	7173
HUGO	12015
OMIM	606765
UniProt	P07202
RefSeq (ARNm)	NM_000547.5, NM_001206744.1, NM_001206745.1, NM_175719.3, NM_175721.3, NM_175722.3, XM_011510381.2
RefSeq (protéine)	NP_000538.3, NP_001193673.1, NP_001193674.1, NP_783650.1, NP_783652.1, NP_783653.1, XP_011508683.1
Ensembl	ENSG00000115705
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Présente chez tous les chordés, cette enzyme se trouve dans la thyroïde, où elle a pour fonction d'ioder des résidus de tyrosine sur une protéine spécifique, la thyroglobuline, pour y former des résidus de monoiodotyrosine (MIT) et de diiodotyrosine (DIT) :

2

+ 2 I⁻ + H₂O₂ → 2

+ 2 H₂O + 2 e⁻,

2

+ 2 I⁻ + H₂O₂ → 2

+ 2 H₂O + 2 e⁻.

Plus précisément, les anions iodure I⁻ passent dans la colloïde à travers la membrane apicale des cellules du follicule thyroïdien à l'aide de la pendrine, puis sont oxydés en diiode I₂ par la thyroperoxydase, et c'est la molécule I₂ qui réagit spontanément avec les résidus tyrosine de la thyroglobuline, sans intervention directe de l'enzyme[5].

Iodure peroxydase

Données clés
N° EC	EC 1.11.1.8
N° CAS	9031-28-1
Cofacteur(s)	Hème

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Pathologie

La thyroperoxydase est assez souvent identifiée comme cible des auto-anticorps caractéristiques de maladies auto-immunes thyroïdiennes. Ainsi, les anticorps anti-TPO sont impliqués dans la thyroïdite d'Hashimoto.

Usage diagnostique

En immunohistochimie, l'expression de la TPO est éteinte dans le carcinome papillaire de la thyroïde[6].

Notes et références

Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
(en) Jean Ruf et Pierre Carayon, « Structural and functional aspects of thyroid peroxidase », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 445, n^o 2,‎ 15 janvier 2006, p. 269–277 (PMID 16098474, DOI 10.1016/j.abb.2005.06.023, résumé)
(en) S. Kimura, T. Kotani, O.W. McBride, K. Umeki, K. Hirai, T. Nakayama et S. Ohtaki, « Human thyroid peroxidase: complete cDNA and protein sequence, chromosome mapping, and identification of two alternately spliced mRNAs », PNAS, vol. 84, n^o 16,‎ 1^er août 1987, p. 5555-5559 (PMID 3475693, DOI 10.1073/pnas.84.16.5555, lire en ligne)
(en) Akio Nagasaka et Hiroyoshi Hidaka, « Effect of Antithyroid Agents 6-Propyl-2-Thiouracil and l-Methyl-2-Mercaptoimidazole on Human Thyroid Iodide Peroxidase », Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism, vol. 43, n^o 1,‎ 1^er juillet 1876, p. 152-158 (DOI 10.1210/jcem-43-1-152, résumé)
(en) Jack Kessler, Christian Obinger et Geoff Eales, « Factors Influencing the Study of Peroxidase-Generated Iodine Species and Implications for Thyroglobulin Synthesis », Thyroid, vol. 18, n^o 7,‎ 16 juillet 2008, p. 769-774 (PMID 18631006, DOI 10.1089/thy.2007.0310, lire en ligne)
(en) Tanaka T, Umeki K, Yamamoto I, Sugiyama S, Noguchi S, Ohtaki S, « Immunohistochemical loss of thyroid peroxidase in papillary thyroid carcinoma: strong suppression of peroxidase gene expression », J Pathol, vol. 179, n^o 1,‎ 1996, p. 89-94. (PMID 8691351)

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[Masse_et_nombre_de_résidus-1] Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

[10.1016/j.abb.2005.06.023-2] (en) Jean Ruf et Pierre Carayon, « Structural and functional aspects of thyroid peroxidase », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 445, n^o 2,‎ 15 janvier 2006, p. 269–277 (PMID 16098474, DOI 10.1016/j.abb.2005.06.023, résumé)

[10.1073/pnas.84.16.5555-3] (en) S. Kimura, T. Kotani, O.W. McBride, K. Umeki, K. Hirai, T. Nakayama et S. Ohtaki, « Human thyroid peroxidase: complete cDNA and protein sequence, chromosome mapping, and identification of two alternately spliced mRNAs », PNAS, vol. 84, n^o 16,‎ 1^er août 1987, p. 5555-5559 (PMID 3475693, DOI 10.1073/pnas.84.16.5555, lire en ligne)

[10.1210/jcem-43-1-152-4] (en) Akio Nagasaka et Hiroyoshi Hidaka, « Effect of Antithyroid Agents 6-Propyl-2-Thiouracil and l-Methyl-2-Mercaptoimidazole on Human Thyroid Iodide Peroxidase », Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism, vol. 43, n^o 1,‎ 1^er juillet 1876, p. 152-158 (DOI 10.1210/jcem-43-1-152, résumé)

[10.1089/thy.2007.0310-5] (en) Jack Kessler, Christian Obinger et Geoff Eales, « Factors Influencing the Study of Peroxidase-Generated Iodine Species and Implications for Thyroglobulin Synthesis », Thyroid, vol. 18, n^o 7,‎ 16 juillet 2008, p. 769-774 (PMID 18631006, DOI 10.1089/thy.2007.0310, lire en ligne)

[6] (en) Tanaka T, Umeki K, Yamamoto I, Sugiyama S, Noguchi S, Ohtaki S, « Immunohistochemical loss of thyroid peroxidase in papillary thyroid carcinoma: strong suppression of peroxidase gene expression », J Pathol, vol. 179, n^o 1,‎ 1996, p. 89-94. (PMID 8691351)