ليباز

ليباز أو اليباسيس (بالإنجليزية: Lipase)‏ هو انزيم يحفز انهيار أو تحلل الدهون.[1] يباسيس هي فئة فرعية من الاسترات . ينتجه البنكرياس ويختلط بالغذاء في الإثنا عشر.

1GPL).

اليباز يقوم بأداء أدوار أساسية في عملية الهضم والنقل ومعالجة الدهون الغذائية (مثل الدهون الثلاثية، الدهون، الزيوت ) في معظم الكائنات الحية. وجينات ترميز اليباز، موجودة في بعض الفيروسات أيضا .[2][3] ويعتبر الليباز إنزيمات من نوع الإستراز التي تحلمه الجليسريدات إلى أحماض دهنية وجليسرول، أو أسترات عضوية أخرى إلى الكحول .

الموقع

انزيم الليباز ينتج في البنكرياس وغدد الأمعاء الدقيقةو لا توجد الليباز فقط في الإفراز الخارجي للمعثكلة، ولكنها موزعة بكثرة في خلايا حيوانية مختلفة، حيث تحرر أحماضا دهنية للتنفس من جليسردات مخزنة، ويوجد الليباز بكثرة في الأحياء الدقيقة والنباتات.

الوظيفة

يقوم هذا الانزيم بتحلل الدهون من الغذاء إلى غليسيرول (Glycerol) والحموض الدهنية (Fatty acids) في عملية الهضم. يؤدي العوز بهذا الانزيم إلى انتقال الدهون الغير مهضومة في الامعاء، ولغائط دهني.

الليبازات البشرية

والليباز الرئيسي للإنسان والذي يكون في الجهاز الهضمي يسمى الليباز البنكرياس والبنكرياس والذي هو ذات الصلة ب 2 (PLRP2)، والتي يفرزها البنكرياس . البشر لديهم أيضا العديد من الأنزيمات الأخرى ذات الصلة، بما في ذلك الليباز الكبدي هتش (HL)، و ليباز البطانة ، و ليباز البروتين الدهني . ليس كل من هذه يباسيس تعمل في القناة الهضمية (انظر الجدول).

الاسمالجينالموقعالوصفالاضطرابات
الملح الصفراوية تعتمد الليباز؟البنكرياس، حليب الثدييساعد في هضم الدهون
بنكرياس الليبازPNLIPعصارة هضميةمن أجل عرض الأمثل انزيم النشاط في التجويف القناة الهضمية، يتطلب HPL بروتين آخر، colipase ، الذي يفرز أيضا من البنكرياس.[4]
ليباز الليزوزوميةLIPAالمساحة الداخلية من عضية : يحلولكما يشار إلى الليزوزومية حمض الليباز (LAL أو LIPA) أو حامض الكوليسترول استر هيدرولازالكوليسترول استر مرض تخزين (CESD) و مرض ولمان على حد سوا التي تسببها طفرات في جين ترميز الليباز الليزوزومية.[5]
ليباز كبديLIPCالبطانةكبدي الليباز الأفعال على ما تبقى من الدهون التي تقوم على البروتينات الدهنية في الدم لتجديد LDL ( البروتين الدهني منخفض الكثافة )
ليباز البروتين الشحميLPL أو "LIPD"البطانةالليباز البروتين الدهني ظائف في الدم للعمل على triacylglycerides التي تقوم على VLDL (منخفض جدا كثافة البروتين الدهني ) بحيث الخلايا يمكن أن يستغرق فترة تصل المحررة الأحماض الدهنيةنقص الليباز البروتين الدهني ينجم عن طفرات في الجين الترميز ليباز البروتين الشحمي .[6][7]
هرمون الليباز الحساسLIPEداخل الخلايا
ليباز المعدةLIPFعصارة هضميةوظائف في الرضع في درجة الحموضة شبه محايد للمساعدة في هضم الدهون
ليباز البطانةLIPGالبطانة
بروتين بنكرياس الليباز ذات الصلة 2PNLIPRP2 أو "PLRP2"عصارة هضمية
بروتين بنكرياس الليباز ذات الصلة1PNLIPRP1 أو "PLRP1"عصارة هضميةبروتين بنكرياس الليباز ذات الصلة1 هي مشابهة جدا لPLRP2 (وربما نشأت عن الجينات الثلاثة عبر الازدواجية الجينات من البنكرياس سلفي واحد الليباز الجينات). ومع ذلك، فان PLRP1 يخلو من نشاط الليباز وتبقى وظيفته غير معروفة، على الرغم من أنه يتم حفظه في عدد من الثدييات .[8][9]
ليباز اللسان؟عصارة هضميةنشط في مستويات الحموضة في المعدة. pH المثالية هي حوالي 3.5-6. Screted من قبل النكفية والغدد إيبنر في الجزء الخلفي من اللسان.

المراجع
  1. Svendsen A (2000)، "Lipase protein engineering"، Biochim Biophys Acta، 1543 (2): 223–228، doi:10.1016/S0167-4838(00)00239-9، PMID 11150608.
  2. Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (1999)، "The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomologists"، J Virol، 73 (1): 533–52، PMC 103860، PMID 9847359.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  3. Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (2002)، "The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity"، J Gen Virol، 83 (Pt 5): 973–8، PMID 11961250.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  4. Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (2000). "Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members". Arch. Microbiol. 174 (5): 362–374. doi:10.1007/s002030000218. ببمد 11131027.
  5. NCBI - WWW Error Blocked Diagnostic [وصلة مكسورة] نسخة محفوظة 05 مارس 2010 على موقع واي باك مشين.
  6. Familial lipoprotein lipase deficiency - Genetics Home Reference نسخة محفوظة 18 نوفمبر 2004 على موقع واي باك مشين.
  7. Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P (2001)، "Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6"، Ann Genet، 44 (1): 25–32، doi:10.1016/S0003-3995(01)01037-1، PMID 11334614.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  8. Crenon I, Foglizzo E, Kerfelec B, Verine A, Pignol D, Hermoso J, Bonicel J, Chapus C (1998)، "Pancreatic lipase-related protein type I: a specialized lipase or an inactive enzyme"، Protein Eng، 11 (2): 135–42، doi:10.1093/protein/11.2.135، PMID 9605548.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)
  9. De Caro J, Carriere F, Barboni P, Giller T, Verger R, De Caro A (1998)، "Pancreatic lipase-related protein 1 (PLRP1) is present in the pancreatic juice of several species"، Biochim Biophys Acta، 1387 (1–2): 331–41، doi:10.1016/S0167-4838(98)00143-5، PMID 9748646.{{استشهاد بدورية محكمة}}: صيانة CS1: أسماء متعددة: قائمة المؤلفون (link)

وصلات اضافية
  • بوابة علم الأحياء
  • بوابة الكيمياء
  • بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
  • بوابة الكيمياء الحيوية
This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.