TUBA4A

TUBA4A
المعرفات
الأسماء المستعارة	TUBA4A, H2-ALPHA, TUBA1, ALS22, tubulin alpha 4a
معرفات خارجية	الوراثة المندلية البشرية عبر الإنترنت 191110 MGI: MGI:1095410 HomoloGene: 68496 GeneCards: 7277
علم الوجود الجيني
الوظيفة الجزيئية	• nucleotide binding; • GTP binding; • structural constituent of cytoskeleton; • ‏GO:0001948، ‏GO:0016582 ربط بروتيني; • ‏GO:0006184 GTPase activity; • enzyme binding; • protein kinase binding;
المكونات الخلوية	• سيتوبلازم; • عصارة خلوية; • منطقة خارج الخلية; • أنيبيب دقيق; • حويصلة خارج خلوية; • هيكل خلوي; • microtubule cytoskeleton;
العمليات الحيوية	• platelet degranulation; • G2/M transition of mitotic cell cycle; • microtubule-based process; • cytoskeleton organization; • ciliary basal body-plasma membrane docking; • regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • microtubule cytoskeleton organization; • ‏GO:0007067 انقسام فتيلي;
	المصادر:Amigo / QuickGO
نمط التعبير عن الحمض النووي الريبوزي
	المزيد من بيانات التعبير المرجعية
أورثولوج
	P68366; C9JQ00
	P68368
	‏NM_006000، ‏XM_047445674 NM_001278552، ‏NM_006000، ‏XM_047445674
	‏XM_006496478، ‏NM_001313723، ‏NM_001313724 NM_009447، ‏XM_006496478، ‏NM_001313723، ‏NM_001313724
	‏NP_005991، ‏XP_016860313 NP_001265481، ‏NP_005991، ‏XP_016860313
	‏NP_001300653، ‏NP_033473، ‏XP_006496541 NP_001300652، ‏NP_001300653، ‏NP_033473، ‏XP_006496541
	ويكي بيانات
اعرض/عدّل إنسان	اعرض/عدّل فأر

TUBA4A‏ (Tubulin alpha 4a) هوَ بروتين يُشَفر بواسطة جين TUBA4A في الإنسان.[1]

المراجع

"Six mouse alpha-tubulin mRNAs encode five distinct isotypes: testis-specific expression of two sister genes"، Molecular and Cellular Biology، 6 (7): 2409–19، يوليو 1986، doi:10.1128/mcb.6.7.2409، PMC 367794، PMID 3785200.

قراءة متعمقة

"Tubulin and FtsZ structures: functional and therapeutic implications"، BioEssays، 20 (7): 523–7، يوليو 1998، doi:10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L، PMID 9722999.
"An abundance of tubulins"، Trends in Cell Biology، 10 (12): 537–42، ديسمبر 2000، doi:10.1016/S0962-8924(00)01857-2، PMID 11121746.
"The tubulin fraternity: alpha to eta"، Current Opinion in Cell Biology، 13 (1): 49–54، فبراير 2001، doi:10.1016/S0955-0674(00)00173-3، PMID 11163133.
"The 93-kDa glycine receptor-associated protein binds to tubulin"، The Journal of Biological Chemistry، 266 (33): 22242–5، نوفمبر 1991، PMID 1657993.
"Alternative 5' exons either provide or deny an initiator methionine codon to the same alpha-tubulin coding region"، Nucleic Acids Research، 15 (1): 199–218، يناير 1987، doi:10.1093/nar/15.1.199، PMC 340405، PMID 3029670.
"Structural features and restricted expression of a human alpha-tubulin gene"، Nucleic Acids Research، 13 (1): 207–23، يناير 1985، doi:10.1093/nar/13.1.207، PMC 340985، PMID 3839072.
"The N-terminal domain of c-Myc associates with alpha-tubulin and microtubules in vivo and in vitro"، Molecular and Cellular Biology، 15 (9): 5188–95، سبتمبر 1995، PMC 230766، PMID 7651436.
"Golgi retention mechanism of beta-1,4-galactosyltransferase. Membrane-spanning domain-dependent homodimerization and association with alpha- and beta-tubulins"، The Journal of Biological Chemistry، 270 (20): 12170–6، مايو 1995، doi:10.1074/jbc.270.33.19551، PMID 7744867.
"The p150Glued component of the dynactin complex binds to both microtubules and the actin-related protein centractin (Arp-1)"، Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America، 92 (5): 1634–8، فبراير 1995، doi:10.1073/pnas.92.5.1634، PMC 42574، PMID 7878030.
"In vitro analysis of microtubule assembly of isotypically pure tubulin dimers. Intrinsic differences in the assembly properties of alpha beta II, alpha beta III, and alpha beta IV tubulin dimers in the absence of microtubule-associated proteins"، The Journal of Biological Chemistry، 269 (3): 2041–7، يناير 1994، PMID 8294455.
"Characterization of a 50-kDa polypeptide in cytoplasmic dynein preparations reveals a complex with p150GLUED and a novel actin"، The Journal of Biological Chemistry، 268 (20): 15318–23، يوليو 1993، PMID 8325901.
"Interactions between the protein-tyrosine kinase ZAP-70, the proto-oncoprotein Vav, and tubulin in Jurkat T cells"، The Journal of Biological Chemistry، 270 (51): 30241–4، ديسمبر 1995، doi:10.1074/jbc.270.51.30241، PMID 8530437.
"Human T lymphocyte activation induces tyrosine phosphorylation of alpha-tubulin and its association with the SH2 domain of the p59fyn protein tyrosine kinase"، European Journal of Immunology، 25 (12): 3290–7، ديسمبر 1995، doi:10.1002/eji.1830251214، PMID 8566014.
"Syk, activated by cross-linking the B-cell antigen receptor, localizes to the cytosol where it interacts with and phosphorylates alpha-tubulin on tyrosine"، The Journal of Biological Chemistry، 271 (9): 4755–62، مارس 1996، doi:10.1074/jbc.271.9.4755، PMID 8617742.
"The Ras-related GTPase Rac1 binds tubulin"، The Journal of Biological Chemistry، 271 (7): 3756–62، فبراير 1996، doi:10.1074/jbc.271.7.3756، PMID 8631991.
"Functionally distinct isoforms of dynactin are expressed in human neurons"، Molecular Biology of the Cell، 7 (8): 1167–80، أغسطس 1996، doi:10.1091/mbc.7.8.1167، PMC 275970، PMID 8856662.
"Tubulin subunits exist in an activated conformational state generated and maintained by protein cofactors"، The Journal of Cell Biology، 138 (4): 821–32، أغسطس 1997، doi:10.1083/jcb.138.4.821، PMC 2138046، PMID 9265649.
"Characterization of the microtubule-binding domain of microtubule-associated protein 1A and its effects on microtubule dynamics"، The Journal of Biological Chemistry، 273 (22): 13973–81، مايو 1998، doi:10.1074/jbc.273.22.13973، PMID 9593747.

بوابة علم الأحياء الخلوي والجزيئي
بوابة طب
بوابة الكيمياء الحيوية

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid3785200-1] "Six mouse alpha-tubulin mRNAs encode five distinct isotypes: testis-specific expression of two sister genes"، Molecular and Cellular Biology، 6 (7): 2409–19، يوليو 1986، doi:10.1128/mcb.6.7.2409، PMC 367794، PMID 3785200.

التصنيفات الطبية	OMIM ID: 191110
المعرفات الخارجية	Ensembl Transcript ID: ENST00000498660, ENST00000248437, ENST00000392088, ENST00000398989, ENST00000425551, ENST00000427737, ENST00000447205, ENST00000456818, ENST00000462806, ENST00000475683